SLC44A1 (англ. Choline transporter-like protein 1; CD92) — трансмембранный белок, продукт гена человека SLC44A1[1][2][3].
Функции
SLC44A1 является мембранным транспортером холина. Может участвовать в синтезе мембраны и продукции миелина[4].
Структура
Белок состоит из 657 аминокислот, молекулярная масса 73,3 кДа. Обнаружено N-миристоилирование глицина-2 и фосфорилирование серина-652.
Примечания
- ↑ Wille S., Szekeres A., Majdic O., Prager E., Staffler G., Stöckl J., Kunthalert D., Prieschl E. E., Baumruker T., Burtscher H., Zlabinger G. J., Knapp W., Stockinger H. Characterization of CDw92 as a member of the choline transporter-like protein family regulated specifically on dendritic cells (англ.) // Journal of Immunology : journal. — 2001. — November (vol. 167, no. 10). — P. 5795—5804. — doi:10.4049/jimmunol.167.10.5795. — PMID 11698453. — PMC 2188057.
- ↑ O'Regan S., Traiffort E., Ruat M., Cha N., Compaore D., Meunier F. M. An electric lobe suppressor for a yeast choline transport mutation belongs to a new family of transporter-like proteins (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — February (vol. 97, no. 4). — P. 1835—1840. — doi:10.1073/pnas.030339697. — PMID 10677542. — PMC 26522.
- ↑ Entrez Gene: SLC44A1 solute carrier family 44, member 1.
- ↑ Michel V., Bakovic M. The solute carrier 44A1 is a mitochondrial protein and mediates choline transport. (англ.) // The FASEB Journal[англ.] : journal. — Federation of American Societies for Experimental Biology[англ.], 2009. — Vol. 23, no. 8. — P. 2749—2758. — doi:10.1096/fj.08-121491. — PMID 19357133.
Литература
- Yuan Z., Tie A., Tarnopolsky M., Bakovic M. Genomic organization, promoter activity, and expression of the human choline transporter-like protein 1 (англ.) // Physiological Genomics : journal. — 2006. — June (vol. 26, no. 1). — P. 76—90. — doi:10.1152/physiolgenomics.00107.2005. — PMID 16609143.
- Fullerton M. D., Wagner L., Yuan Z., Bakovic M. Impaired trafficking of choline transporter-like protein-1 at plasma membrane and inhibition of choline transport in THP-1 monocyte-derived macrophages (англ.) // American Physiological Society[англ.] : journal. — 2006. — April (vol. 290, no. 4). — P. C1230—8. — doi:10.1152/ajpcell.00255.2005. — PMID 16319125.
- Li D., Wang F., Lai M., Chen Y., Zhang J. F. A protein phosphatase 2calpha-Ca2+ channel complex for dephosphorylation of neuronal Ca2+ channels phosphorylated by protein kinase C (англ.) // The Journal of Neuroscience[англ.] : journal. — 2005. — February (vol. 25, no. 8). — P. 1914—1923. — doi:10.1523/JNEUROSCI.4790-04.2005. — PMID 15728831.
- Traiffort E., Ruat M., O'Regan S., Meunier F. M. Molecular characterization of the family of choline transporter-like proteins and their splice variants (англ.) // Journal of Neurochemistry[англ.] : journal. — 2005. — March (vol. 92, no. 5). — P. 1116—1125. — doi:10.1111/j.1471-4159.2004.02962.x. — PMID 15715662.
- Lecomte M. J., De Gois S., Guerci A., Ravassard P., Faucon Biguet N., Mallet J., Berrard S. Differential expression and regulation of the high-affinity choline transporter CHT1 and choline acetyltransferase in neurons of superior cervical ganglia (англ.) // Molecular and Cellular Neurosciences[англ.] : journal. — 2005. — February (vol. 28, no. 2). — P. 303—313. — doi:10.1016/j.mcn.2004.09.014. — PMID 15691711.
- Flajolet M., Rakhilin S., Wang H., Starkova N., Nuangchamnong N., Nairn A. C., Greengard P. Protein phosphatase 2C binds selectively to and dephosphorylates metabotropic glutamate receptor 3 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — December (vol. 100, no. 26). — P. 16006—16011. — doi:10.1073/pnas.2136600100. — PMID 14663150. — PMC 307683.
- Takekawa M., Maeda T., Saito H. Protein phosphatase 2Calpha inhibits the human stress-responsive p38 and JNK MAPK pathways (англ.) // The EMBO Journal : journal. — 1998. — August (vol. 17, no. 16). — P. 4744—4752. — doi:10.1093/emboj/17.16.4744. — PMID 9707433. — PMC 1170803.
You must be logged in to post a comment.